Le systeme Tol-Pal est un complexe de l'enveloppe d'Escherichia coli compose de CINQ proteines. Les proteines ToIQ, ToIR, TolA forment un complexe dans la membrane interne; la lipoproteine Pal interagit avec le peptidoglycane avec la proteine periplasmique TolB. Ce systeme est conserve chez la plupart des bacteries a Gram negatif. Il joue un role important dans le maintien de la stabilite de l'enveloppe et dans l'etape tardive de la division cellulaire. Une interaction entre TolA et Pal relie les membranes interne et externe, et depend des proteines ToIQ, TolR et de la force proton motrice (PMF). Les proteines ToIQ-R-A formeraient un moteur moleculaire utilisant la PMF afin de relier membranes interne, externe et le peptidoglycane. Mon travail a consiste a etudier l'organisation des segments transmembranaires (STs) de TolQ et TolR au sein de la membrane interne d'E. coli en utilisant l'approche experimentale du cysteine scanning . Ainsi, nous avons pu identifier les residus impliques dans les interactions entre les STs et ameliorer la connaissance de l'organisation moleculaire de ce systeme. Nous avons aussi demontre la dimerisation du ST de TolR et l'importance de la d"