Cantitate/Preț
Produs

Protein Folding

Editat de Eric C Walters
en Limba Engleză Hardback – 23 mai 2011

Înțelegerea modului în care o catenă liniară de aminoacizi adoptă o structură tridimensională funcțională reprezintă una dintre cele mai mari provocări ale erei post-genomice. Protein Folding, editat de Eric C Walters, abordează această complexitate prin analize riguroase ale stabilității proteinelor, exemplificate prin studiul detaliat al Ribonucleazei A, și prin explorarea mutațiilor MAT1A umane, oferind o perspectivă clinică asupra erorilor de pliere. Reținem integrarea unor metodologii precise, precum utilizarea spectroscopiilor IR și Raman pentru peptidele auto-asamblate și aplicarea modelelor de echilibru în calorimetria de scanare diferențială pentru a analiza tranzițiile de depliere.

Structura volumului reflectă o progresie de la mecanismele moleculare de bază la aplicații biomedicale complexe. Descoperim aici capitole dedicate plierii proteinelor heteroloage în drojdie și rolului crucial al izomerazelor de disulfură, elemente ce extind discuția dincolo de modelele teoretice simple. Cititorii familiarizați cu The Protein Folding Problem de Donald B Wetlaufer vor aprecia în acest volum Protein Folding accentul pus pe cercetările globale recente și pe diversitatea sistemelor biologice analizate, de la plante la organisme complexe. Spre deosebire de abordările pur teoretice, această lucrare de la Nova Science Publishers Inc pune în dialog biologia moleculară cu mecanica statistică pentru a prezice ratele de pliere bazate pe mecanismul de nucleație. Bogat ilustrat cu grafice și diagrame, textul servește drept resursă tehnică pentru cercetătorii care studiază proteinele intrinsec dezordonate și asamblarea complexelor homodimerice.

Citește tot Restrânge

Preț: 201027 lei

Preț vechi: 287869 lei
-30%

Puncte Express: 3015

Carte disponibilă

Livrare economică 04-18 mai


Specificații

ISBN-13: 9781617289903
ISBN-10: 1617289906
Pagini: 621
Ilustrații: graphs, illus, diagrams
Dimensiuni: 260 x 180 x 40 mm
Greutate: 1.31 kg
Ediția:New.
Editura: Nova Science Publishers Inc
Colecția Nova Science Publishers, Inc (US)
Locul publicării:United States

De ce să citești această carte

Această monografie este esențială pentru biochimiștii și cercetătorii care doresc să înțeleagă mecanismele moleculare din spatele plierii proteinelor. Cititorul câștigă acces la studii globale actuale despre plierea asistată de ribozomi și aplicațiile biomedicale ale peptidelor, beneficiind de o rigoare științifică susținută de date termodinamice și modele cinetice. Este un instrument de referință pentru aprofundarea legăturii dintre structura proteică și patologia umană.


Descriere

Proteins are an important class of biological macromolecules present in every biological organism. Proteins are synthesised on ribosomes as a linear chain of amino acid residues in a specific order from information encoded within the DNA. In order to function, each newly synthesised chain must fold into the unique 3-D structure that is characteristic of the individual protein. Protein folding is a highly specific process and each protein has a specific fold to perform its specific function. Uncovering the mechanisms through which such processes take place is one of the greatest challenges in the post genomic era. This book presents current research from around the globe in the study of protein folding, including heterologous protein folding in yeast; how homodimeric proteins fold and assemble; ribosome assisted protein folding; protein disulphide isomerases; and self-assembling peptids for biomedical applications.

Cuprins

Preface; Protein Disulphide Isomerases: Diversity & Roles in Plants; Self-Assembling Peptides for Biomedical Applications: IR & Raman Spectroscopies for the Study of Secondary Structure; Stability & Stabilization of Proteins: The Ribonuclease A Example; Heterologous Protein Folding in Yeast; Modelling of Protein Folding & Prediction of Rate Based on Nucleation Mechanism; Intrinsically Unordered Proteins: Structural Properties, Prediction & Relevance; How Homodimeric Proteins Fold & Assembly?; The Relationship between Human MAT1A Mutations & Disease: A Folding & Association Problem?; Differential Scanning Calorimetry: Thermodynamic Analysis of the Unfolding Transitions of Proteins, Domains & Peptidic Fragments by Using Equilibrium Models; Study of Folding/Unfolding Kinetics of Lattice Proteins by Applying a Simple Statistical Mechanical Model for Protein Folding; Ribosome Assisted Protein Folding: Some of its Biological Implications; Index.