Cantitate/Preț
Produs

Myosin: Biosynthesis, Classes and Function

Editat de David Broadbent
en Limba Engleză Paperback – 19 iun 2018

În peisajul literaturii de specialitate dedicate dinamicii moleculare, volumul Myosin coordonat de David Broadbent se poziționează ca o alternativă tehnică și aplicată la lucrări clasice precum Biochemistry of Smooth Muscle Contraction. Dacă titlul semnat de Michael Barany oferă o perspectivă sistematică asupra proteinelor reglatoare, Myosin se distinge printr-o focalizare clinică pe izoformele neconvenționale și pe influența izotopilor metalici asupra activității enzimatice, oferind date recente din biofizică și patologie. Notăm cu interes tranziția editorială a lui David Broadbent; deși cunoscut anterior pentru lucrări educaționale și de dezvoltare cognitivă precum Supercharge Your Brain sau Train Your Brain: Think Like A Scientist, acesta coordonează aici un colectiv de cercetători pentru a livra o analiză riguroasă a superfamiliei miozinei. Structura volumului progresează de la bazele biosintezei și clasificarea izoformelor Myo1a-Myo1h, spre aplicații farmacologice revoluționare. Descoperim aici studii despre utilizarea calixarenelor pentru modularea contracției miometrului și dovezi experimentale surprinzătoare privind rolul magneziului magnetic (25Mg) în accelerarea hidrolizei ATP. Reținem, de asemenea, valoarea diagnostică a capitolului final, care utilizează spectrometria de masă pentru a identifica fragmente de miozină 1c în serul pacienților cu scleroză multiplă, oferind o perspectivă nouă asupra markerilor biologici în bolile neurodegenerative. Față de abordările teoretice din Muscle Contraction and Cell Motility, acest volum de la Nova Science Publishers Inc pune accent pe potențialul terapeutic al manipulării motorilor moleculari.

Citește tot Restrânge

Preț: 78614 lei

Preț vechi: 95599 lei
-18%

Puncte Express: 1179

Carte disponibilă

Livrare economică 12-26 iunie


Specificații

ISBN-13: 9781536138177
ISBN-10: 1536138177
Pagini: 171
Dimensiuni: 155 x 230 x 13 mm
Greutate: 0.3 kg
Editura: Nova Science Publishers Inc
Colecția Nova Science Publishers, Inc (US)
Locul publicării:United States

De ce să citești această carte

Această lucrare este esențială pentru cercetătorii în citologie și farmacologie moleculară care studiază disfuncțiile contractile. Cititorul câștigă o înțelegere aprofundată a izoformelor de miozină clasa I și a modului în care manipularea izotopică sau compușii de tip calixarene pot restabili funcții fiziologice critice. Este un instrument valoros pentru cei care caută markeri diagnostici noi în afecțiuni complexe precum scleroza multiplă.


Descriere

Myosin: Biosynthesis, Classes and Function opens with a discussion on class I myosins, the most varied members of the myosin superfamily and a remarkable group of molecular motor proteins that move actin filaments and produce force. Class I myosin molecules have various physiological roles including maintenance of normal intestinal brush border structure, glucose homeostasis, glomerular filtration, immune function, and tumor promotion and suppression, and new studies are revealing that mutations may lead to diseases including cancer and kidney disease. Thus, the authors review the structure and function of the eight myosin-I isoforms (Myo1a-Myo1h) that are expressed in mammals. Next, the book discusses muscle contractile function and its association with the activity of the protein complex actomyosin, in which myosin exhibits enzyme activity, namely the ability to hydrolyze ATP. The demonstrated ability of calix[4]arenes C-97, C-99, C-90 and thiacalix[4]arenes C-798 and C-800 can be used for further research aimed at the use of these compounds as novel pharmacological agents able to efficiently restore normal contractile function of myometrium by inhibition or activation of this function, or the eliminating negative effects of heavy metal cations. Following this, the authors present the results of their experiments on studying the effects of different isotopes of magnesium and zinc on the enzymatic activity of myosin, namely the catalytic subfragment-1 of myosin, isolated from myometrium muscle. It has been revealed that the rate of the enzymatic ATP hydrolysis is 22.5 times higher in the reaction media enriched with the magnetic isotope, 25Mg, as compared to the activity of the same enzyme in the reaction media enriched with the nonmagnetic isotopes, 24Mg or 26Mg or MgCl2 of natural isotope abundance. Continuing, precipitation/extraction methods and MALDI TOF/TOF mass spectrometry were used in order to and identify, for the first time, a protein with the molecular mass of 48 kDa as a fragment of human unconventional myosin 1c isoform b in a blood serum of multiple sclerosis patients. Western-blot analysis using commercial monospecific anti-human Myo1c antibodies has shown that the molecular mass of this protein obtained from a blood serum of different human sources varied in between 46-48 kDa. Thus, the authors name the 46-48 kDa proteins revealed in a blood serum as a short form of the human unconventional myosin 1c (sMyo 1C).

Cuprins

For more information, please visit our website at:Softcover: https://www.novapublishers.com/catalog/product_info.php?products_id=64774E-book: https://www.novapublishers.com/catalog/product_info.php?products_id=64775