La cellule est un milieu tres concentre ou les interactions entre macromolecules, meme faibles, sont cruciales pour leur solubilite et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d'une proteine influence-t-elle ses interactions faibles proteine - proteine, qui determinent sa solubilite? Nous avons relie ces interactions a la solvatation de la malate deshydrogenase de Haloarcula marismortui, une proteine halophile dont la solvatation depend fortement du solvant. Les interactions proteine - proteine dans divers solvants ont ete caracterisees en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modelisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi developpe une nouvelle methode de mesure de A2 par vitesse de sedimentation. Nous montrons qu'une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire a la cristallisation des proteines. Ces resultats expliquent l'adaptation moleculaire aux fortes salinites des proteines halophiles en termes de stabilite, mais aussi -de maniere originale- en termes de solubilite."