Die Bedeutung der ß-Arrestine als multifunktionelle Adapterproteine GPCR-vermittelter Signaltransduktion hat in den letzten Jahren immer mehr zugenommen. In der vorliegenden Arbeit lag der Schwerpunkt auf der Untersuchung der molekularen Basis sowie der Ligandenabhängigkeit sowohl der ß-Arrestin/Rezeptor-Interaktion als auch ß-Arrestin-(un-)abhängiger Signaltransduktionsmechanismen. Durch Mutationsanalysen konnten Ser 352/Thr 358 im distalen C-Terminus des P2Y1R als Schlüsselstellen der ß-Arrestin-Translokation und Internalisierung identifiziert werden, während ein oder mehrere Phosphorylierungsstellen im proximalen P2Y1R C-Terminus die molekulare Grundlage der Rezeptordesensibilisierung darstellen. Im Gegensatz dazu stellen die Phosphorylierungsstellen zwischen den Positionen 355 und 364 essentielle Bereiche der ß-Arrestin-Translokation an den ß2AR dar. Darüberhinaus wurde gezeigt, dass die endogenen Agonisten am ß2AR bzw. dem P2Y2R verschiedene mit dem jeweiligen Rezeptor verknüpfte G-Protein- bzw. ß-Arrestin-assoziierte Signalwege zu unterschiedlichem Ausmaß aktivieren ("biased agonism").